27. Bílkoviny a nukleové kyseliny

10. února 2008 v 8:56 |  Maturitní otázky - Chemie
27. Bílkoviny a nukleové kyseliny
Nukleové kyseliny
Se vyskytují ve všech organismech. Existují dva typy nukleových kyselin - deoxyribonukleová (DNA) a ribonukleová (RNA). DNA je lokalizována především v jádrech buněk, RNA hlavně v jejich cytoplazmě. Podobně jako proteiny jsou nukleové kyseliny dlouhé vláknité molekuly, dokonce mnohem delší než proteiny. Stavební složkou nukleových kyselin jsou nukleotidy, složené z dusíkaté báze, cukru a kyseliny fosforečné. V nukleových kyselinách se vyskytuje pět základních dusíkatých bází: adenin (A), guanin (G) -deriváty purinu-, thymin (T), cytosin (C) a uracil (U) -deriváty pyrimidinu. Nukleotidy se spolu vzájemně propojují -vzniká polynukleotidový řetězec nukleové kyseliny. Spojení nastává mezi cukernou složkou prvního nukleotidu a fosfátovým zbytkem následujícího nukleotidu. Základní páteř nukleové kyseliny je tedy tvořena střídajícími se cukernými a fosfátovými skupinami. Navázané báze z řetězce vyčnívají.
Molekulu DNA tvoří dva polynukleotidové řetězce stočené do dvojité šroubovice (helix). Oba řetězce jsou pospojovány v pravidelných intervalech odpovídajících jednotlivým nukleotidům. Ze strukturních důvodů může vzniknout pár vždy mezi jednou purinovou a jednou pyrimidinovou bází. V molekule DNA se tudíž tvoří páry bází A¾T a G¾C. V procesu zvaném transkripce se páruje A a U. Interakce mezi bázemi má charakter vodíkových můstků.
Molekuly RNA jsou obvykle jednovláknové. Buňka obsahuje tři typy RNA. Je to jednak ribozomální RNA (rRNA), která je součástí ribozómů. Druhým typem je informační (messenger) RNA (mRNA), která nese informaci pro syntézu bílkovin. Konečně existuje přenosová RNA (tRNA), která přenáší (transportuje) aminokyseliny do ribozómů, kde jsou sestavovány do polypeptidových řetězců. Pro každou aminokyselinu existuje alespoň jedna tRNA.
Bílkoviny
Makromolekuly bílkovin mají pro život základní funkci. Funkčně mnohostranné molekuly jednak tvoří podstatnou strukturální základnu buňky, ale zároveň jsou dynamickými molekulami, které zajišťují katalýzu reakcí jako enzymy a to buď intracelulárně nebo extracelulárně. Dynamickými molekulami jsou bílkovinné regulátory, jakými jsou např. hormony. Důležitou roli hrají též bílkoviny krevního séra, kontraktilní bílkoviny nebo protilátky.
Primární strukturou bílkovin se rozumí pořadí aminokyselin vázaných peptidovou vazbou v lineárním řetězci (kódováno v DNA). Vyskytovat se mohou i vazby mezi bočnými skupinami aminokyselin, zejména se jedná o disulfidické vazby ¾S-S¾.
Sekundární struktura bílkovin (různé periodické motivy v konformaci peptidového řetězce) vzniká na základě struktury primární stabilizací polypeptidu vodíkovými můstky mezi atomem kyslíku ze skupiny ¾CO¾ s vodíkem ze skupiny ¾NH¾, příp. ¾OH. Bílkoviny vláknité (fibrilární) tvoří vodíkové můstky mezi jednotlivými peptidovými řetězci, bílkoviny globulární tvoří MH v rámci jednoho polypeptidu. Vláknité bílkoviny mohou být dvojí struktury, buď paralelní nebo antiparalelní, hlediskem pro hodnocení jsou buď souběžně ležící C a N-konce nebo protilehle ležící. Sekundární struktura určuje i prostorové uspořádání molekuly, antiparalelní struktura formuje molekulu do dvou rovin, s tvarem skládaného listu tzv. beta-struktura. Energeticky výhodnější je svinutí celé molekuly do závitnice (helix). Pro většinu bílkovin se jeví výhodnější pravotočivá závitnice, protože se ve struktuře bílkovin vyskytují pouze L-aminokyseliny, směřují boční skupiny aminokyselin kolmo vůči podélné ose závitnice volně do prostoru. Některé úseky bílkovin helix netvoří a proto jsou výrazně ohebnější. Prostorové uspořádání polypeptidů je důležité pro jejich charakteristické vlastnosti, právě prostorová struktura je nezbytná pro dobrou funkci enzymů, které pracují na principu zámku a klíče. Narušení bílkoviny vede k její denaturaci, která je vždy doprovázena ztrátou fyziologické vlastnosti. Denaturace složitějších struktur je vratná a proces sanující následky denaturace se nazývá renaturace.
Molekuly fibrilárních bílkovin bývají tvořeny dlouhými úseky periodicky uspořádaných řetězců. Pro globulární bílkoviny jsou typické krátké periodické úseky, které bývají kombinovány do tzv. supersekundárních motivů (struktur) typu aa, aba apod. V této souvislosti je nutno zdůraznit, že periodicita prostorového uspořádání není funkčně preferována. Výstavba prostorové struktury je totiž podřízena jedinému cíli - molekula musí být schopna vykonávat svou biologickou funkci. Ta je podmíněna "správným" tvarem celé molekuly, který popisujeme na úrovni terciární struktury (prostorové vztahy nesousedních částí řetězce).
Funkční struktura mnoha bílkovin vzniká teprve kombinací několika kompletně "sbalených" bílkovinových struktur s definovanou terciární strukturou. Říkáme, že tyto bílkoviny mají kvarterní strukturu (vznik oligomerních struktur) a jejich složky nazýváme podjednotky. Ty mohou být různé nebo odlišné.
Složené bílkoviny - proteidy
Podle nebílkovinné složky rozlišujeme proteidy do několika skupin: I. lipoproteiny
II. glykoproteiny
III. chromoproteiny
IV. fosfoproteiny

V. nukleoproteiny

Chromoproteiny jsou barevné, což způsobuje prostetická skupina obsahující atomy kovů c(železo vázané v porfyrinu, měď v hemokyaninu). Mezi chromoproteiny patří: hemoglobin, myoglobin, cytochromy.
Glykoproteiny obsahují sacharidovou část, která může tvořit až 50% hmotnosti molekuly. Někdy to jsou jen krátké řetězce oligosacharidů. Jsou to např. krevní plazmatické bílkoviny, hormony a enzymy.
Lipoproteiny jsou zpravidla lehčí než voda, lipidická složka tvoří zpravidla 40 až 90% hmotnosti molekuly. Náležejí sem některé krevní plazmatické bílkoviny a membránové bílkoviny.
Nukleoproteiny, DNA a RNA eukariotických organismů je svázána s bílkovinami, s tzv. histony.
Aminokyseliny
Aminokyseliny jsou stavebními jednotkami bílkovin. Běžně se v bílkovinách vyskytuje dvacet tzv. protinogenních aminokyselin. Každá aminová kyselina má ve své struktuře zabudovanou jednu COOH skupinu a jednu NH2 skupinu, kromě prolinu, v jehož molekule je přítomna NH skupina v dusíkatém heterocyklu. Všechny aminové kyselina jsou bezbarvé krystalické látky, dobře rozpustní ve vodě, špatně rozpustné v ethanolu, nerozpustné v etheru. Kromě glycinu mají všechny aminokyseliny asymetrický uhlík a vykazují optickou aktivitu.
Tvoří dipólové ionty, kde aminoskupinu neutralizuje vodíkový atom z karboxylové kyseliny. V silně kyselém prostředí tvoří kationty, protože je potlačena disociace karboxylových kyselin. V silně alkalickém prostředí se chovají jako kyseliny (tvoří anionty). Vzhledem k těmto vlastnostem se mohou chovat jako tlumivé roztoky (pufry). Aminokyseliny vyskytující se v proteinech jsou většinou L-alfa-aminokyseliny, pouze v některých antibiotikách a v některých druzích stárnoucích buněk se vyskytují i v D-alfa-formě. Značně dipólový moment se projevuje na jejich rozpustnosti, jsou dobře rozpustné v polárních rozpouštědlech a zcela nerozpustné v rozpouštědlech nepolárních. V jejich struktuře mohou být některé vodíkové atomy nahrazeny novými charakteristickými skupinami, např. OH, SH, nebo další NH2 nebo COOH.
Aminokyseliny lze uměle připravovat reakcemi amoniaku s některou z halogenkyselin:
R-CH-COOH + NH3 ® R-CH-COOH + HCl
½ ½
Cl NH2
Právě uměle syntezované aminokyseliny jsou užívány při přípravě krmných směsí, které jsou tak obohacovány o
o některé esenciální kyseliny.
hodnoty isoelektrických bodů
jednotlivých druhů a.k.
Kyselé a.k. - monoamindikarboxylové kyseliny - pH 2,7 až 3,2
Neutrální a.k. -monoaminokarboxylové kyseliny - pH 4,8 až 6,3
Alkalické a.k. -diaminokarboxylové kyseliny - pH 7,6 až 10,8
 

Buď první, kdo ohodnotí tento článek.

Komentáře

1 kischa kischa | E-mail | Web | 10. února 2008 v 8:57 | Reagovat

awojky mas supa blogis mrkni na moj diky:))

2 bara bara | 4. listopadu 2008 v 17:04 | Reagovat

Mohli by být obrázky !!!

3 Martin Martin | Web | 30. listopadu 2008 v 22:18 | Reagovat

pekne

Nový komentář

Přihlásit se
  Ještě nemáte vlastní web? Můžete si jej zdarma založit na Blog.cz.